Biochemie
5.1 Přehled a rozdělení základních aminokyselin
I když již bylo identifikováno více jak 250 různých AMK, na tvorbě proteinů se podílí pouze 20 tzv. proteinogenních AMK (někdy se uvádí počet 21, selenocystein jako 21. AMK). Přehled rozdělení, vzorce a charakteristiku AMK shrnuje tabulka 5.1. V odborné literatuře se často setkáváme se zkratkami názvů AMK, nejčastěji se využívají třípísmenné zkratky, tvořené převážně z prvních 3 písmen názvu. Ke srovnání podobných sekvencí AMK v proteinech se pak spíše používají zkratky jednopísmenné.
Tabulka 5.1: Proteinogenní aminokyseliny
Jelikož α-uhlík je asymetrický tzn., že váže čtyři různé substituenty (karboxylovou skupinu, aminoskupinu, vodík a nějaký alifatický či aromatický zbytek - R) jsou aminokyseliny látky opticky aktivní (výjimkou je glycin) a dají se u nich rozlišovat dva izomery – L- a D- izomer (obrázek 5.1). Proteinogenní AMK jsou L-α-aminokyseliny (výjimkou je prolin, který je L-α-iminokyselina). Některé AMK ve své molekule obsahují dva asymetrické uhlíky (threonin, isoleucin). Základní charakteristickou vlastností AMK je jejich schopnost působit i jako kyselina i jako zásada – AMK jsou tedy amfolyty. Náboj, který AMK nese, závisí na pH prostředí. Ve fyziologickém rozpětí pH se všechny AMK vyskytují v podobě tzv. zwitteriontu jinak označovaného jako amfion neboli obojetný ion, což znamená, že obě funkční skupiny AMK jsou v iontové podobě a nesou tedy kladný i záporný náboj (obrázek 5.2). Obě funkční skupiny se vzájemně ovlivňují – skupina COO- zvyšuje zásaditost aminoskupiny a skupina NH3+ zase pomáhá odpuzovat H+ ze skupiny COOH.
Obrázek 5.1: Izomery aminokyselin
Obrázek 5.2: Aminokyseliny jako amfolyty
Většinu aminokyselin si lidský organismus dokáže sám syntetizovat z meziproduktů sacharidového metabolismu. Některé AMK si však organismus vyrobit neumí a je závislý na jejich příjmu potravou (v bílkovinách), tyto AMK označujeme jako esenciální.
V proteinech jsou AMK mezi sebou vázány tzv. peptidovou vazbou (obrázek 5.3), která spojuje amino skupinu jedné a karboxylovou skupinu druhé aminokyseliny. Takto může vznikat libovolně dlouhý řetězec AMK na jehož N- konci se vyskytuje aminokyselina s volnou amino skupinou a na C-konci aminokyselina s volnou karboxylovou skupinou. Aminokyseliny v proteinech zapisujeme a pojmenováváme od N-konce k C-konci. C-koncová AMK si ponechává svůj název, ostatní zamění koncové –in za –yl.
Obrázek 5.3: Vznik peptidové vazby
